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<!DOCTYPE html>

<title>Hyaluronidase</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Hyaluronidase</span></h1>

</header>

</div>

<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><p><b>Hyaluronidasen</b> sind <a href="Enzym" title="Enzym">Enzyme</a>, die <a href="Hyaluronan" class="mw-redirect" title="Hyaluronan">Hyaluronan</a>, einen wichtigen Bestandteil der <a href="Extrazellul%C3%A4re_Matrix" title="Extrazelluläre Matrix">extrazellulären Matrix</a> im <a href="Bindegewebe" title="Bindegewebe">Bindegewebe</a>, abbauen. Je nachdem, welche Bindung gespalten wird, handelt es sich um <a href="Hydrolasen" title="Hydrolasen">Hydrolasen</a> oder <a href="Lyasen" title="Lyasen">Lyasen</a>. Erstere werden in Tieren, Viren und Bakterien gebildet, letztere nur in Bakterien. Fünf dieser Hydrolasen (auch <b>Chondroitinasen</b> genannt) sind im Menschen bekannt.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften_und_Vertreter">Eigenschaften und Vertreter</h2></div>

<p>Hyaluronidasen <a href="Katalyse" title="Katalyse">katalysieren</a> einen der <a href="Verdauung" title="Verdauung">Verdauung</a> ähnlichen Vorgang, bei der das Bindegewebe durch die enzymatische Wirkung aufgelöst wird. Sie lassen sich je nach Art der Katalyse drei Klassen zuordnen:

Die Vertreter der beiden <a href="Glycosidase" class="mw-redirect" title="Glycosidase">Glycosidaseklassen</a> spalten das Hyaluronan (=Hyaluronsäure) hydrolytisch an den (1→4)-β-Bindungen (EC 3.2.1.35) oder an den (1→3)-β-Bindungen (EC 3.2.1.36) zwischen den <a href="N-Acetylglucosamin" title="N-Acetylglucosamin"><i>N</i>-Acetyl-D-glucosamin-</a> und D-<a href="Glucurons%C3%A4ure" title="Glucuronsäure">Glucuronsäureeinheiten</a> des <a href="Glycosaminoglycan" class="mw-redirect" title="Glycosaminoglycan">Glycosaminoglycans</a>. Es entstehen geradzahlige <a href="Oligosaccharid" class="mw-redirect" title="Oligosaccharid">Oligosaccharide</a> (Tetra- und Hexasaccharide).<sup id="cite_ref-Lu2025_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-Lu2025-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

Die bakteriellen Hyaluronat-Lyasen, die den Abbau über eine <a href="Eliminierungsreaktion#Varianten" title="Eliminierungsreaktion">β-Eliminierung</a> katalysieren, lassen sich ebenfalls den Hyaluronidasen zurechnen. Es entstehen Oligomere mit 4,5-ungesättigten Glucuronsäureresten.<sup id="cite_ref-Teuscher1997_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-Teuscher1997-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<caption><span style="font-weight: normal;">Einteilung und Vertreter der Hyaluronidasen (mit externen Identifikatoren bzw. Datenbank-Links)</span>

</caption>

<th>Name(n)

</th>

<th>Vorkommen

</th>

<th><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC‑Nummer</a>

</th>

<th><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS‑Nummer</a>

</th>

<th><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a>

</th>

<th><a href="Wikidata" title="Wikidata">Wikidata</a>

</th></tr>

<tr>

<td><b>Hyaluronat-4-glycanohydrolase</b>, Hyaluronoglucosaminidase, Hyaluronoglucosidase, Hyalosidase, Hyalase, Chondroitinase

</td>

<td>Tiere, Viren, Bakterien

</td>

</td>

</td>

<td>-

</td>

</td></tr>

<tr>

<ul><li>Vertreter der humanen Hyaluronidasen (<i>Gen</i>):<br></li></ul>

<dl><dd>Hyaluronidase 1 (<i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:5320">HYAL1</a></i>)<br>Hyaluronidase 2 (<i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:5321">HYAL2</a></i>)<br>Hyaluronidase 3 (<i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:5322">HYAL3</a></i>)<br>Hyaluronidase 4 (<i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:5323">HYAL4</a></i>)<br>Hyaluronidase PH-20 (<i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:11217">SPAM1</a></i>)</dd></dl>

</td>

<td class="hintergrundfarbe-basis">Mensch

</td>

</p>

</td>

</p>

</td></tr>

<tr>

<td><b>Hyaluronat-3-glycanohydrolase</b>, Hyaluronoglucuronidase

</td>

<td>Tiere, Viren, Bakterien

</td>

</td>

</td>

<td>-

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><b>Hyaluronat-Lyase</b>, Mucinase, <i>Spreading factor</i>

</td>

<td>Bakterien

</td>

</td>

</td>

<td>-

</td>

</td></tr></tbody></table>

<p>Hyaluronidase PH-20 (HYALP, Hyal PH20) kommt in der Kopfkappe (<a href="Akrosom" title="Akrosom">Akrosom</a>) von Samenzellen (<a href="Spermium" title="Spermium">Spermien</a>) vor. Nach der Freisetzung löst sie gemeinsam mit anderen Enzymen die Interzellularsubstanz und Zellkontakte von Zellen der <i>Corona radiata</i> der <a href="Eizelle" title="Eizelle">Eizelle</a> auf, um das Eindringen des Spermiums in die Eizelle zu ermöglichen.

</p><p><a href="Mutation" title="Mutation">Mutationen</a> im <i>HYAL1</i>-<a href="Gen" title="Gen">Gen</a> können zu <a href="Mucopolysaccharidose" class="mw-redirect" title="Mucopolysaccharidose">Mucopolysaccharidose</a> Typ 9 (MPS9), einer lysosomalen Speicherkrankheit, führen.

</p><p>Hyaluronat-3-glycanohydrolase ist im Speichel von <a href="Egel" title="Egel">Blutegeln</a> enthalten.<sup id="cite_ref-Lu2025_1-1" class="reference"><a href="#cite_note-Lu2025-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

<p>Entdeckt wurden Hyaluronidasen als ein <a href="Virulenzfaktor" title="Virulenzfaktor">Virulenzfaktor</a> von Bakterien wie <i><a href="Staphylococcus_aureus" title="Staphylococcus aureus">Staphylococcus aureus</a></i>. Durch die Hyaluronidase ist <i>S. aureus</i> in der Lage, umgebendes Bindegewebe aufzulösen, um tiefer in den Wirt eindringen zu können.

</p><p>1953 fand Arno Münnich heraus, dass Hyaluronidase Wirkung bei <a href="Polyarthritis" title="Polyarthritis">Polyarthritis</a> zeigt. 1955 beschrieb John P. O’Brien eine positive Beeinflussung bei <a href="Phlebitis" title="Phlebitis">Venenentzündungen</a>.<sup id="cite_ref-:0_3-0" class="reference"><a href="#cite_note-:0-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Verwendung">Verwendung</h2></div>

<p>Die katalysierte Reaktion macht man sich in der Behandlung von Wunden zu Nutze, die zu Kontraktionen oder vorzeitigem Verschluss neigen (bei der so genannten <a href="Sekund%C3%A4rheilung" title="Sekundärheilung">Sekundärheilung</a>). Das Enzympräparat wird in die Wunde eingebracht und verhindert das Zusammenwachsen des Bindegewebes.

In manchen Medikamenten (beispielsweise <a href="Lokalan%C3%A4sthetika" class="mw-redirect" title="Lokalanästhetika">Lokalanästhetika</a>) ist Hyaluronidase zugesetzt, damit die Wirkstoffe leichter ins Gewebe diffundieren können.

</p><p>Die Anwendung bei <a href="Sehnenscheidenentz%C3%BCndung" title="Sehnenscheidenentzündung">Sehnenscheidenentzündungen</a> als <a href="Intraven%C3%B6s" title="Intravenös">intravenöse Injektion</a> ist beschrieben.<sup id="cite_ref-:0_3-1" class="reference"><a href="#cite_note-:0-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>In der <a href="%C3%84sthetische_Medizin" title="Ästhetische Medizin">ästhetischen Medizin</a> kann Hyaluronidase eingesetzt werden, um für kosmetische Zwecke injizierte Hyaluronsäure (Filler) wieder aufzulösen, etwa nach Fehlbehandlungen und Unverträglichkeitsreaktionen auf Hyaluronsäure. Diese Injektion bewirkt, dass das Hyaluron innerhalb weniger Stunden abgebaut wird, wodurch Schwellungen und unerwünschte Knötchen behoben werden können.<sup id="cite_ref-Barsch2017_4-0" class="reference"><a href="#cite_note-Barsch2017-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Klassifikation_nach_Henrissat">Klassifikation nach Henrissat</h2></div>

<p>Die hydrolytischen Hyaluronidasen (<a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://enzyme.expasy.org/EC/3.2.1.35">3.2.1.35</a>) bilden die Familie 56 in der Klassifikation der Glykosidasen nach Henrissat.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-cazy-56_6-0" class="reference"><a href="#cite_note-cazy-56-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Pharmazeutische_Hyaluronidasen">Pharmazeutische Hyaluronidasen</h2></div>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Sicherheitshinweise

</th></tr>

<tr>

<td>

<p>Hyaluronidase

</p>

</td></tr>

<tr>

<td style="width:33%;"><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a></td>

<td>

</p>

</td></tr>

<tr>

<td style="width:33%;"><a href="EG-Nummer" title="EG-Nummer">EG-Nummer</a></td>

<td>

<p>232-614-1

</p>

</td></tr>

<tr>

<td style="width:33%;"><a href="Europ%C3%A4ische_Chemikalienagentur" title="Europäische Chemikalienagentur">ECHA</a>-InfoCard</td>

<td>

</p>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="text-align:center"><b><a href="Global_harmonisiertes_System_zur_Einstufung_und_Kennzeichnung_von_Chemikalien" title="Global harmonisiertes System zur Einstufung und Kennzeichnung von Chemikalien">GHS-Gefahrstoffkennzeichnung</a></b> <sup id="cite_ref-sial_7-0" class="reference"><a href="#cite_note-sial-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</td></tr></tbody></table>

<p><b>Gefahr</b>

</p>

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="2" style="border-top: 1px DarkGray dashed; border-right:1px DarkGray dashed; border-bottom: none;"><a href="H-_und_P-S%C3%A4tze" title="H- und P-Sätze">H- und P-Sätze</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="border-top: 1px DarkGray dashed; border-bottom: none;">P: <span title="Untervorlage eingebunden: P-Sätze"></span><a href="H-_und_P-S%C3%A4tze#P-Sätze" title="H- und P-Sätze"><span style="display:inline-block;"><span style="color:#ff5400; border-bottom:1px dotted #ff5400;" title="Einatmen von Staub / Rauch / Gas / Nebel / Dampf / Aerosol vermeiden.">261</span></span></a>‐<a href="H-_und_P-S%C3%A4tze#P-Sätze" title="H- und P-Sätze"><span style="display:inline-block;"><span style="color:#ff5400; border-bottom:1px dotted #ff5400;" title="[Bei unzureichender Belüftung] Atemschutz tragen.

(Geänderter Text seit Inkraftreten der „8. Anpassung an den Technischen Fortschritt“ am 1. Februar 2018)">284</span></span></a>‐<a href="H-_und_P-S%C3%A4tze#P-Sätze" title="H- und P-Sätze"><span style="display:inline-block;"><span style="color:#ff5400; border-bottom:1px dotted #ff5400;" title="Inhalt / Behälter … zuführen.

(Die vom Gesetzgeber offen gelassene Einfügung ist vom Inverkehrbringer zu ergänzen)">501</span></span></a> <sup id="cite_ref-sial_7-1" class="reference"><a href="#cite_note-sial-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</td></tr>

</tbody></table>

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><ul><li>ATC-Code: B06<a rel="nofollow" class="external text" href="https://atcddd.fhi.no/atc_ddd_index/?code=B06AA03">AA03</a><span class="editoronly" style="display:none;"></span></li>

<li>Eintrag zu <span style="font-style:italic;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.drugbank.ca/drugs/DB14740">Hyaluronidase</a></span> in der <a href="DrugBank" title="DrugBank">DrugBank</a> der <a href="University_of_Alberta" title="University of Alberta">University of Alberta</a><span class="editoronly" style="display:none;"></span> Hyaluronidase (DB14740)</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Säugetier-Hyaluronidase"><span id="S.C3.A4ugetier-Hyaluronidase"></span>Säugetier-Hyaluronidase</h3></div>

<p><a href="Offizinell" title="Offizinell">Offizinelle</a> Qualitäten (Hyaluronidase <a href="Arzneibuch#Europäisches_Arzneibuch" title="Arzneibuch">Ph. Eur.</a>) werden durch <a href="Extraktion_(Trennverfahren)" title="Extraktion (Trennverfahren)">Extraktion</a> aus Säugetier<a href="Hoden" title="Hoden">hoden</a> (z. B. Rinderhoden) gewonnen. Die Enzymaktivität beträgt mindestens 300 <a href="Internationale_Einheit" title="Internationale Einheit">I.E.</a> pro Milligramm. Der Wirkstoff ist ein weißes oder gelblich-weißes, amorphes Pulver und löslich in Wasser, jedoch praktisch unlöslich in <a href="Aceton" title="Aceton">Aceton</a> und in wasserfreiem <a href="Ethanol" title="Ethanol">Ethanol</a>.<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

Die Substanz enthält ein Fragment der Hyaluronidase PH-20.<sup id="cite_ref-Meyer1997_9-0" class="reference"><a href="#cite_note-Meyer1997-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Sie hydrolysiert die Hyaluronsäure zu Tetrasacchariden. Diese werden wiederum durch in dem Extrakt enthaltene Begleitfermente bis zu den <a href="Monomer" title="Monomer">Monomeren</a> hydrolysiert.<sup id="cite_ref-Teuscher1997_2-1" class="reference"><a href="#cite_note-Teuscher1997-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> <a href="Bos_taurus" class="mw-redirect" title="Bos taurus">Bovine</a> testikuläre Hyaluronidase (BTH) weist eine Sequenzhomologie von 22,9 % bis 25,2 % zur humanen Hyaluronidase auf.<sup id="cite_ref-Lu2025_1-2" class="reference"><a href="#cite_note-Lu2025-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> <a href="Ovis_aries" class="mw-redirect" title="Ovis aries">Ovine</a> Hyaluronidase<sup id="cite_ref-10" class="reference"><a href="#cite_note-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> (aus Schafhoden) besitzt ebenfalls hohe enzymatische Aktivität.<sup id="cite_ref-Lu2025_1-3" class="reference"><a href="#cite_note-Lu2025-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<ul><li>Eintrag zu <span style="font-style:italic;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.drugbank.ca/drugs/DB00070">Hyaluronidase (ovine)</a></span> in der <a href="DrugBank" title="DrugBank">DrugBank</a> der <a href="University_of_Alberta" title="University of Alberta">University of Alberta</a><span class="editoronly" style="display:none;"></span> (DB00070)</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Rekombinante_Hyaluronidasen">Rekombinante Hyaluronidasen</h3></div>

<p><a href="Rekombinantes_Protein" title="Rekombinantes Protein">Rekombinant</a> hergestellte Formen sind beispielsweise die folgenden.

</p>

<ul><li>rHuPH20 bzw. rhPH20, auch <b>Vorhyaluronidase alfa</b> (= internationaler Freiname<sup id="cite_ref-11" class="reference"><a href="#cite_note-11"><span class="cite-bracket">[</span>11<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>) (CAS-Nr. <span title="Untervorlage eingebunden: CASRN"></span><span class="KeinCASLink" title="CAS-Nummer ohne Common-Chemistry-Eintrag">757971-58-7</span><span class="editoronly" style="display:none;"></span>, <a href="DrugBank" title="DrugBank">DrugBank</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://go.drugbank.com/drugs/DB06205">DB06205</a>) ist das Präkursor-(36-482)-Peptid der humanen Hyaluronidase PH-20 in der Glycoform alpha, hergestellt in <a href="CHO-Zellen" title="CHO-Zellen">CHO-Zellen</a>. Es besteht aus 447 <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäuren</a> und ist als Resorptionsverbesserer etwa in den <a href="Subkutan" title="Subkutan">subkutanen</a> Medikamenten <i>Vyvgart</i> (<a href="Efgartigimod_alfa" title="Efgartigimod alfa">Efgartigimod alfa</a>) oder <i>HyQvia</i> (<a href="Immunglobulin" class="mw-redirect" title="Immunglobulin">Immunglobulin</a>, normal) enthalten.</li></ul>

<ul><li><b>Berahyaluronidase alfa</b> (CAS-Nr. <span title="Untervorlage eingebunden: CASRN"></span><span class="KeinCASLink" title="CAS-Nummer ohne Common-Chemistry-Eintrag">2636716-20-4</span><span class="editoronly" style="display:none;"></span>, DrugBank: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://go.drugbank.com/drugs/DB22790">DB22790</a> ) ist ein humanes Hyaluronidase-Isoenzym 5 (HYAL5), dessen Strukturdomäne <sup>306</sup>TLSIMRSMKSCLLDDNYMETI<sup>322</sup> durch die entsprechende Region <sup>304</sup>SWENTRTKESCQAIKEYMDTT<sup>324</sup> des menschlichen Hyaluronidase-Isoenzyms 1 (HYAL1) ersetzt wurde, in der Glycoform alpha und hergestellt in CHO-Zellen der Linie DG44. Es besteht aus 431 Aminosäuren.<sup id="cite_ref-12" class="reference"><a href="#cite_note-12"><span class="cite-bracket">[</span>12<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Das Enzym wirkt als Permeationsverstärker bei der subkutanen Verabreichung des Krebsmittels <a href="Pembrolizumab" title="Pembrolizumab">Pembrolizumab</a>.<sup id="cite_ref-cohen2025_13-0" class="reference"><a href="#cite_note-cohen2025-13"><span class="cite-bracket">[</span>13<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Handelsnamen">Handelsnamen</h2></div>

<dl><dt><a href="Monopr%C3%A4parat" title="Monopräparat">Monopräparate</a></dt></dl>

<p>Hylase (D, A)

</p>

<dl><dt><a href="Kombinationspr%C3%A4parat" title="Kombinationspräparat">Kombinationspräparate</a></dt></dl>

<ul><li>mit Lidocain: Lido-Hyal (CH,<style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r261937660">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .fussnoten-marke{font-style:normal;font-variant:normal;font-weight:normal;unicode-bidi:isolate;white-space:nowrap}.mw-parser-output sup.fussnoten-marke{font-size:0.75rem}.mw-parser-output .fussnoten-etui sup{margin-left:-0.15rem}.mw-parser-output span.fussnoten-inhalt{padding-left:0.1rem}.mw-parser-output span.fussnoten-inhalt+span.fussnoten-inhalt{padding-left:0.15rem}.mw-parser-output .fussnoten-block{margin-bottom:0.1rem}.mw-parser-output div.fussnoten-inhalt{display:inline-block;padding-left:0.8rem;text-indent:-0.8rem}.mw-parser-output div.fussnoten-inhalt p,.mw-parser-output div.fussnoten-inhalt dl,.mw-parser-output div.fussnoten-inhalt ol,.mw-parser-output div.fussnoten-inhalt ul{text-indent:0}.mw-parser-output div.fussnoten-inhalt.fussnoten-floatfix{display:block}.mw-parser-output .fussnoten-box{margin-top:0.5rem;padding-left:0.8rem}.mw-parser-output .fussnoten-box,.mw-parser-output div.fussnoten-inhalt{font-size:94%}.mw-parser-output .fussnoten-box div.fussnoten-inhalt,.mw-parser-output span.fussnoten-inhalt,.mw-parser-output .fussnoten-inhalt .reference-text{font-size:inherit}.mw-parser-output .fussnoten-inhalt .reference-text{display:inline}.mw-parser-output .fussnoten-linie{display:inline-block;position:relative;top:-1em;border-top:solid 1px #808080;width:8rem}.mw-parser-output .fussnoten-linie+p,.mw-parser-output .fussnoten-linie+dl,.mw-parser-output .fussnoten-linie+ol,.mw-parser-output .fussnoten-linie+ul,.mw-parser-output .fussnoten-linie+link+div{margin-top:-1em}.mw-parser-output .annotationpair-m:target .fussnoten-marke,.mw-parser-output .fussnoten-inhalt:target{background-color:var(--background-color-progressive-subtle,#f1f4fd);box-shadow:0 0 0 0.25em var(--background-color-progressive-subtle,#f1f4fd)}.mw-parser-output .annotationpair-m:target .fussnoten-marke,.mw-parser-output .fussnoten-inhalt:target .fussnoten-marke{font-weight:bold}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style> <span class="fussnoten-etui reference"><sup class="fussnoten-marke" data-annotationpair-m="a">a</sup></span> D <span class="fussnoten-etui reference"><sup class="fussnoten-marke" data-annotationpair-m="a">a</sup></span>)</li></ul>

<div class="fussnoten-block"><div class="fussnoten-inhalt references"><sup class="fussnoten-marke mw-cite-backlink" data-annotationpair-a="a">a</sup> <div class="reference-text">außer Handel</div></div></div>

</div>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-Lu2025-1"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Lu2025_1-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Lu2025_1-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Lu2025_1-2">c</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Lu2025_1-3">d</a></sup></span> <span class="reference-text">J. Lu, Z. Zhao, L. Pan, H. Wu, S. Wang, X. Tong, S. Wu: <i>Hyaluronidase: structure, mechanism of action, diseases and therapeutic targets.</i> In: <i>Molecular Biomedicine.</i> Band 6, Nummer 1, Juli 2025, S. 50, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1186/s43556-025-00299-y">10.1186/s43556-025-00299-y</a></span></span>

</li>

<li id="cite_note-Teuscher1997-2"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Teuscher1997_2-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Teuscher1997_2-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">E. Teuscher: <i>Biogene Arzneimittel.</i> 5. Auflage. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, 1997, ISBN 3-8047-1482-X, S. 393.</span>

</li>

<li id="cite_note-:0-3"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-:0_3-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:0_3-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text"><a href="Wolf-Dieter_M%C3%BCller-Jahncke" title="Wolf-Dieter Müller-Jahncke">Wolf-Dieter Müller-Jahncke</a>, <a href="Christoph_Friedrich_(Pharmaziehistoriker)" title="Christoph Friedrich (Pharmaziehistoriker)">Christoph Friedrich</a>, Ulrich Meyer: <cite style="font-style:italic">Arzneimittelgeschichte</cite>. 2., überarbeitete und erweiterte Auflage. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH, Stuttgart 2005, ISBN 978-3-8047-2113-5, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>111</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Hyaluronidase&rft.au=Wolf-Dieter+M%C3%BCller-Jahncke%2C+Christoph+Friedrich%2C+Ulrich+Meyer&rft.btitle=Arzneimittelgeschichte&rft.date=2005&rft.edition=2.%2C+%C3%BCberarbeitete+und+erweiterte+Auflage&rft.genre=book&rft.isbn=9783804721135&rft.pages=111&rft.place=Stuttgart&rft.pub=Wissenschaftliche+Verlagsgesellschaft+mbH" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-Barsch2017-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Barsch2017_4-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Martin Barsch, B. Buhren, Peter Arne Gerber: <i>Ästhetische Behandlungen mit Fillern und das Management von Nebenwirkungen.</i> In: <i>Aktuelle Dermatologie.</i> 2017, Band 43, Nummer 10, S. 399–407. <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1055/s-0043-115198">10.1055/s-0043-115198</a></span>.</span>

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<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/docs/glycosid.txt">Bernard Henrissat: <i>Glycosyl hydrolase families: classification and list of entries</i></a>.</span>

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<li id="cite_note-cazy-56-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-cazy-56_6-0">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.cazy.org/GH56_activity.html"><i>CAZy - GH56.</i></a> In: <i>cazy.org.</i><span class="Abrufdatum"> Abgerufen am 13. Oktober 2025</span> (französisch).</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AHyaluronidase&rft.title=CAZy+-+GH56&rft.description=CAZy+-+GH56&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.cazy.org%2FGH56_activity.html&rft.date=&rft.language=fr"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-sial-7"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-sial_7-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-sial_7-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">Datenblatt <span style="font-style:italic;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/SIAL/H1115000">Hyaluronidase</a></span> bei <a href="Sigma-Aldrich" title="Sigma-Aldrich">Sigma-Aldrich</a>, abgerufen am 6. Oktober 2025 (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sigmaaldrich.com/DE/de/sds/SIAL/H1115000?userType=anonymous">PDF</a>).<span class="editoronly" style="display:none;"></span><span style="display:none;">Vorlage:Sigma-Aldrich/Name nicht angegeben</span></span>

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<li id="cite_note-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-8">↑</a></span> <span class="reference-text">Monographie „Hyaluronidase“, European Pharmacopoeia 11th Edition (Ph. Eur. 11.0), EDQM Council of Europe, 2022.</span>

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<li id="cite_note-Meyer1997-9"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Meyer1997_9-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Michael F. Meyer, Günther Kreil, H.N. Aschauer: <i>The soluble hyaluronidase from bull testes is a fragment of the membrane‐bound PH‐20 enzyme.</i> In: <i>FEBS Letters.</i> 1997, Band 413, Nummer 2, S. 385–388. <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/s0014-5793%2897%2900936-8">10.1016/s0014-5793(97)00936-8</a></span>.</span>

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<li id="cite_note-10"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-10">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://searchusan.ama-assn.org/usan/documentDownload?uri=/unstructured/binary/usan/hyaluronidase_ovine.pdf"><i>Hyaluronidase (ovine)</i></a> (PDF-Datei) auf <i>searchusan.ama-assn.org</i>. Abgerufen am 14. Oktober 2025.</span>

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<li id="cite_note-11"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-11">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.who.int/publications/m/item/inn-rl-73"><i>INN Recommended List 73.</i></a> In: <i>who.int.</i> 9. März 2015,<span class="Abrufdatum"> abgerufen am 5. Oktober 2025</span> (englisch).</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AHyaluronidase&rft.title=INN+Recommended+List+73&rft.description=INN+Recommended+List+73&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.who.int%2Fpublications%2Fm%2Fitem%2Finn-rl-73&rft.date=2015-03-09&rft.language=en"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-12"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-12">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.who.int/publications/m/item/inn-rl-90"><i>INN Recommended List 90.</i></a> In: <i>who.int.</i> 26. Oktober 2023,<span class="Abrufdatum"> abgerufen am 5. Oktober 2025</span> (englisch).</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AHyaluronidase&rft.title=INN+Recommended+List+90&rft.description=INN+Recommended+List+90&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.who.int%2Fpublications%2Fm%2Fitem%2Finn-rl-90&rft.date=2023-10-26&rft.language=en"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-cohen2025-13"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-cohen2025_13-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Graham Cohen, Corlia Coetzee, Christopher Walton, Òscar Reig, Byoung Chul Cho, Georgina McAdam, Carlos A. Rojas, L.M. Rodriguez, Zsuzsanna Pápai, Sze Wai Chan, Bernardo L. Rapoport, Christian Caglevic, Patricio Yañez Weber, Toshiaki Takahashi, Takayasu Kurata, Gina Song, Julia W. Cohen, Omobolaji O. Akala, Richard Khanyile: <i>Pharmacokinetics and Bioavailability of Pembrolizumab With Berahyaluronidase Alfa for Subcutaneous Administration in Participants With Advanced or Metastatic Solid Tumors: The Phase 1 Study 3475A-C18.</i> In: <i>European Journal of Cancer.</i> 2025, S. 115709. <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.ejca.2025.115709">10.1016/j.ejca.2025.115709</a></span>.</span>

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<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Wikibooks"></span></span></div><b><a href="https://de.wikibooks.org/wiki/Biochemie_und_Pathobiochemie:_Abbau_der_Glycosaminoglycane" class="extiw external" title="b:Biochemie und Pathobiochemie: Abbau der Glycosaminoglycane">Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Abbau der Glycosaminoglycane</a></b> – Lern- und Lehrmaterialien</div>

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